Filozofie

 /

Kodex aliance
  1. 1. Na prvním místě je pro nás vždy zákazník a jeho informovanost, upřednostňujeme otevřený, etický přístup, se zaměřením na kvalitu a možnost přímé komunikace.
  2. 2. Upřednostňujeme zboží s jasným původem a seriózní historií značky.
  3. 3. Upřednostňujeme složení a funkčnost produktů před jednostranným zaměřením na cenu a chuť.
  4. 4. Upřednostňujeme maximální čistotu, jasný původ a ověřenou formu použitých surovin.
  5. 5. Upřednostňujeme produkty (kapsle, tobolky, instantní a tekuté formy) s minimalizovaným obsahem balastních aditiv, pojiv a umělých sladidel.
  6. 6. Upřednostňujeme seriózní značky investující do vývoje a složení před značkami zaměřenými na agresivní mass-marketing.
  7. 7. Upřednostňujeme značky/výrobce, které podporují zdravý a etický životní styl

Leucin a jeho vliv na proteinovou syntézu

Siloví sportovci usilující o maximální nárůst svalové hmoty a síly většinou sledují zejména denní příjem bílkovin a kalorií. Výsledky početných studií doporučují pro naplnění tohoto cíle konzumovat denně 1,2-2,0 g bílkovin a 44-50 kcal na kilogram tělesné hmotnosti (viz. tab.1.)

1Lemon 1,6-1,7 g kg-1
2Lemon et al. 12-15% total energy intake
3Kreider 1,3-1,8 g kg-1
4Phillips 12-15% total energy intake
5Lemon 1,6-1,8 g kg-1
6Lemon 1,5-2,0 g kg-1
7Campbell et al. 1,4-2,0 g kg-1

Tab. 1.: Doporučený denní příjem bílkovin podle vybraných studií

Jak ale popisují další studie [8-13], výrazný vliv na svalovou hypertrofii má i množství aminokyseliny leucinu obsažené v konzumovaných bílkovinách. Leucin ovlivňuje proteinovou syntézu především prostřednictvím aktivace signální cesty mTOR (mammalian target of rapamycin). Cesta mTOR má klíčový význam pro velký počet nitrobuněčných procesů spojených s buněčným růstem a proliferací. Aktivován je různými růstovými faktory či inzulinem a rovněž dostatkem živin v okolí buňky. Vyšší koncentrace leucinu v tomto případě signalizuje dostatečné množství bílkovin pro aktivaci mechanismu mTOR, množství nedostatečné naopak ukazuje, že pro proteinovou syntézu není k dispozici dost bílkovin a cesta mTOR je tak zablokována.

Studie srovnávající konzumaci samotných sacharidů, sacharidů s bílkovinami nebo sacharidů s bílkovinami a volnou formou leucinu prokázala, že skupina konzumující směs sacharidů, bílkovin a leucinu měla výrazně vyšší celkový obrat bílkovin než zbylé dvě skupiny, což poukazuje na schopnost leucinu zvyšovat proteinovou syntézu.[14] Tyto výsledky potvrdila i další studie, ve níž skupina mladých mužů, kteří po silovém tréninku konzumovali směs esenciálních aminokyselin obohacenou o leucin, vykazovala výrazně vyšší stupeň proteinové syntézy než druhá kontrolní skupina.[13] Jiné studie také poukázaly na fakt, že konzumace samotného leucinu je při stimulaci proteinové syntézy takřka stejně účinná jako konzumace všech větvených aminokyselin (leucin, izoleucin, valin). [15-17]

Pro dosažení maximální proteinové syntézy je třeba přijmout 3-4 g leucinu [20,21]. A přestože leucin může zvyšovat proteinovou syntézu i bez přítomnosti inzulinu [18,19], je ideální jej konzumovat spolu s rychlými sacharidy (glukóza, maltodextrin), protože pouze při přítomnosti inzulinu dokáže proteinovou syntézu stimulovat nejefektivněji.

leucin2

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Tab. 2.: Obsah leucinu ve vybraných potravinách

 

Autor článku: Mgr. Tomáš Pavelek

Reference:

1. Lemon P. Effects of exercise on dietary protein requirements. Int J Sport Nutr. 1998;8:426–447
2. Lemon PW, Proctor DN. Protein intake and athletic performance. Sports Med. 1991;12:313–325. doi: 10.2165/00007256-199112050-00004
3. Kreider R. Effects of protein and amino acid supplementation on athletic performance. Sportscience.1999
4. Phillips SM. Protein requirements and supplementation in strength sports. Nutrition. 2004;20:689–695. doi: 10.1016/j.nut.2004.04.009
5. Lemon PW. Beyond the zone: protein needs of active individuals. J Am Coll Nutr.2000;19[Suppl]:513S–521S
6. Lemon PW. In: Sports Supplements. Antonio J, Stout J, editor. Philadelphia, PA: Lippincott, Williams, & Wilkins Publishing Co; 1996. Protein requirements of strength athletes.
7. Campbell B, Kreider R, Ziegenfuss T, Bounty P, Roberts M, Burke D, Landis J, Lopez H, Antonio J. International society of sports nutrition position stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr.2007. Dostupné z: http://www.jissn.com/content/4/1/8
8. Kimball SR, Jefferson LS. New functions for amino acids: effects on gene transcription and translation. Am J Clin Nutr. 2006;83:500S–507S
9. Anthony JC, Anthony TG, Kimball SR, Vary TC, Jefferson LS. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. J Nutr. 2000;130:139–145
10. Anthony JC, Yoshizawa F, Anthony TG, Vary TC, Jefferson LS, Kimball SR. Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. J Nutr. 2000;130:2413–2419
11. Norton L, Layman D, Garlick P. Isonitrogenous protein sources with different leucine contents differentially effect translation initiation and protein synthesis in skeletal muscle. FASEB J.2008;22:869–875.
12. Norton L, Layman D, Bunpo P, Anthony T, Brana D, Garlick P. The Leucine content of complete meal directs peak activation but not duration of skeletal muscle protein synthesis and mammalian target of rapamycin signaling in rats. J Nutr. 2009;139[6]:1103–1109. doi: 10.3945/jn.108.103853
13. Dreyer H, Drummond, Pennings B, Fujita S, Glynn E, Chinkes D, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen B. Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mTOR signaling and protein synthesis in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab.2008;294:E392–E400
14. Koopman R, Wagenmakers A, Manders R, Zorenc A, Senden J, Gorselink M, Keizer H, Loon C. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005;288:E645–E653
15. Fulks RM, Li JB, Goldberg AL. Effects of insulin, glucose, and amino acids on protein turnover in rat diaphragm. J Biol Chem. 1975;250:290–298
16. Li JB, Jefferson LS. Influence of amino acid availability on protein turnover in perfused skeletal muscle. Biochim Biophys Acta. 1978;544:351–359. doi: 10.1016/0304-4165[78]90103-4
17. Buse MG, Reid SS. Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J Clin Invest.1975;56:1250–1261. doi: 10.1172/JCI108201
18. Byfield MP, Murray JT, Backer JM. hVps34 is a nutrient-regulated lipid kinase required for activation of p70 S6 kinase. J Biol Chem. 2005;280:33076–33082. doi: 10.1074/jbc.M507201200
19. Nobukuni T, Joaquin M, Roccio M, Dann SG, Kim SY, Gulati P, Byfield MP, Backer JM, Natt F, Bos JL, Zwartkruis FJ, Thomas G. Amino acids mediate mTOR/raptor signaling throughactivation of class 3 phosphatidylinositol 3OH-kinase. Proc Natl Acad Sci USA. 2005;102:14238–14243. doi: 10.1073/pnas.0506925102

20. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Zhang X, Volpi E, Wolf S, Aarsland A, Ferrando A, Wolfe R. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004;286:E321–E328
21. Tipton K, Ferrando A, Phillips S, Doyle D, Wolfe R. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276:E628–E634
22. Protein timing and its effects on muscular hypertrophy and strength in individuals engaged in weight-training. NCBI. [online]. Dostupné z: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3529694/?tool=pubmed#B1